›› 2007, Vol. 7 ›› Issue (6): 1207-1211.
冯小海,徐晓滢,姚忠,徐虹
FENG Xiao-hai,XU Xiao-ying,YAO zhong,XU Hong
摘要: 对Kitasatospora sp. MY 5-36中e-聚赖氨酸降解酶(PLD酶)进行了纯化和酶学性质研究. 通过DEAE-Sepharose, Source 15Q, Mono Q三步阴离子交换层析从细胞中得到纯酶,收率达40.7%,纯化倍数为500倍. 经SDS-PAGE电泳、凝胶过滤层析检测PLD酶由2个同聚亚基组成,亚基和全酶相对分子量分别为43.6和87.0 kDa. PLD酶的最适反应温度为30℃,最适pH值为7.0, 20~40℃保存时酶活力稳定,50~60℃保存时酶活力迅速下降,最大反应速率Vmax=0.112 mmol/(L×min), 米氏常数Km=0.216 mmol/L. PLD酶是一种金属酶,能够被Co2+激活、被Ca2+抑制.